組換え人間のアルブミンはであるpHSAと構造的にそして生化学的に同等持っている

組換えの人間のアルブミンはであるpHSAと構造的にそして生化学的に同等持っている

記述

Healthgenバイオテクノロジーの組換えの人間のアルブミンは自由に動物起源である、効果的に動物の汚染物、細菌、プリオン、ウイルスおよび伝染性蛋白質の病気の潜在的リスクを避ける。米の内乳の特定の表現のプラットホームは大規模で容易である。米の内乳は保つ蛋白質の安定性および生物活性をできる蛋白質ボディを備えている。現在、生産能力はほぼ1000のkg/年である。

OsrHSAはpHSAと構造的にそして生化学的に同等である。

表現されたOsrHSAにpHSAとして同じ分子量が、アミノ酸順序、N-およびCの終点および融点がある。ほぼおよびずっと紫外線地域のOsrHSAの円の二色性（CD）スペクトルはことpHSAの、OsrHSAの二次および三次構造がpHSAのそれらと同一であることを示す一致し。分光分析は更にOsrHSAにpHSAと同じ構造があることを確認した。

OsrHSAの構造を特徴付けるためには、OsrHSAミリスチン酸の複合体は結晶し、構造は0.303という最終的なRなしの値を示す2.5 Å （PDBの識別コード1BJ5）の洗練で前に断固としたのを使用して分子取り替えによって持っている構造を解決した。OsrHSAの2つの独立した分子の水晶は非対称的な単位で得られた。OsrHSAの全面的な構造は3つの螺旋形の範囲によって形作られる中心の形でしたり疎水性キャビティで区切られるミリスチン酸とのI、II、およびIIIを、および示した。OsrHSAおよびpHSAの結晶構造のすべてのαカーボン原子の重ね合わせはPBDの識別コード2I2Zのための0.67 Åおよび1BJ5のための0.69 Åのrmsdで起因した。

主要鎖の構造の明らかな相違は示すpHSAとOsrHSAの間で米の内乳の細胞のOsrHSAは血しょうのpHSAとして同一の構造に折られることを識別されなかった。予想通り、17の二硫化物結束は本物の二硫化物結束として識別され、自由なシステイン（Cys）の残余は位置34で観察された。薬剤のための2つのつなぐ場所および脂肪酸のための7-9の場所を通って運搬体蛋白質として、主に機能すると知られている（27）持っている。8つのミリスチン酸は組換えに区切られて、OsrHSAのすべての脂肪酸の結合場所がpHSAのと同じ位置で持ちことを分子を識別されたことを観察された。pHSAで見つけられた2つのdrugbinding場所はOsrHSAにまたあった。場所Iは残余F211、W214、A215およびL238によって輪郭を描かれるサブドメインIIにある疎水性キャビティである。配位子の相互作用にアミノ酸Y150、H242、R257およびK195、K199、R218、R222によって責任がある北極の残余の2つの集りは、それぞれ住まれた。場所IIはL387、Y411、L453、V433およびL430で構成されたサブドメインIIIAのもう一つの疎水性ポケットだった。R410から、K414成っていた1つの極圏はこの結合場所でおよびS489、見つけられた。OsrHSAのこれらの結合場所の構造地勢学はpHSAと同じ生物的機能を行うことができることを提案する。